用动力学方法测定抑制剂对酶反应的影响，通常包括有(1)计算抑制剂与酶的亲和力；(2)确定与抑制剂结合时酶的存在形式，即究竟是游离的酶分子还是与底物结合的酶分子与抑制剂结合；(3)测定酶与抑制剂结合的化学计量；(4)解析抑制过程的作用机理。 为了评价化合物对酶的抑制活性，常常用半数有效浓度IC50表示。测定IC50的方法是将底物与酶的浓度保持恒定，改变抑制剂的浓度，求出使酶的活性降低50%所需的抑制剂浓度。

竞争性抑制作用中I只与自由酶结合，因而阻止S与酶结合。而S又不能与EI结合，I也不能与ES结合，所以EIS不存在；EI亦不能分解成产物。
—个竞争性抑制剂只增加酶—底结合的表观Km(Kmapp)，即I浓度增加，Kmapp就增加；而Vmax则保持不变。 在竞争性抑制剂存在下, 要达到最大反应速度Vmax，必须加入更高的底物浓度。如[S]＞100Km时，Vmaxi可达Vmax。 竞争性抑制剂对酶促反应的抑制程度，决定于[I]，[S]，Km和Ki的大小。[I]一定，增加[S], 减少抑制程度；[S]一定，增加[I]，增加抑制程度，Ki值较低时，任何给定[I]和[S]，抑制程度都较大；Km值越低，在一定[S]、[I]下，抑制程度越小。

活着就是累人……尼玛啊哥一个下午吐出6000字容易吗！！！！
晚上还闭卷考试！！！！闭卷你个头啊！！！友基闭卷也就算了，毕竟多半是方程式。。。这这这……化生你肿么了啊！！！！！

。。。。原来是专业笔记帖啊