为了探索ABLIM1调控IκBα/NF-κB分子机制，使用蛋白合成抑制剂放线菌酮(CHX)评估发现，ABLIM1过表达缩短了内源性IĸBα的半衰期（图2a）。结构域分析发现ABLIM1包含LIM和HP结构域，而LIM结构域蛋白具有与RING和PHD结构域相似的结构，被认为具有E3连接酶活性，靶向核p65。因此，推测ABLIM1可能与IĸBα相互作用，并促进其泛素化和随后的蛋白酶介导的降解。anti-ABLIM1 Co-IP实验发现，ABLIM1与IĸBα相互作用（图2b）。使用anti-IĸBα进行基于泛素的IP分析发现，ABLIM1促进了IĸBα的多泛素化，Ni-NTA pull-down也证明了这一点（图2c-d）。
这些数据表明ABLIM1通过与IĸBα相互作用并促进其泛素化来调节IĸBα/NF-κB p65的激活。
图2ABLIM1与IκBα相互作用，促进其泛素化（Ref. Fig6）
全文分享请查阅：【《Cell Death Differ》解读：有理有据！泛素连接酶ABLIM1促进NF-κB稳定，调控结直肠癌进展！】。
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